PROTIDE (PROTEINE)

  Protidele, numite şi proteine sunt substanţe organice cu structură complexă, macromoleculară, formate pe baza aminoacizilor.
  Aminoacizii posedă proprietatea de a forma legături chimice, numite polipeptidice, între gruparea carbxilică (-COOH) şi gruparea aminică (- NH2), prin eliminare de apă. În modul acesta, se formează lanţuri lungi simple sau ramificate, care alcătuiesc structura proteinelor (G. Niac).
  Aşezarea aminoacizilor în lanţuri, nu se face hazardant, ci într-o anumită ordine, specifică fiecărei proteine în parte. Biosinteza proteinelor se realizează sub influenţa  materialului genetic (ADN, ARN), fiind comandată de către o genă specială. În celulă protidele sunt sintetizate pe ribozomi cu participarea ARN-t şi ARN-m, sub influenţa sistemelor enzimatice adecvate, matricea fiind ADN-ul.

Importanţa protidelor

  Viaţa apare numai începând de la un anumit nivel de organizare a materiei, atunci când graţie protidelor, pot să apară fenomene de metabolism, care pot asigura creşterea, autoregenerarea şi înmulţirea. Nu se cunosc fenomene de viaţă fără protide (Neamţu 1997).
  Proteinele intră în componenţa tuturor celulelor vii îndeplinind numeroase roluri, multe dintre ele fundamentale, aşa cum sunt cele energetice, structurale şi plastice. Ca funcţie energetică, protidele prezintă importanţă secundară, deşi potenţial, pot dezvolta aproximativ aceiaşi valoare energetică ca şi glucidele. Din punct de vedere plastic, proteinele sunt cele mai importante substanţe, ele fiind capabile să înlocuiască protoplasma uzată.
  În organismul omului, de existenţa  protidelor, depinde nivelul şi activitatea hormonilor, a enzimelor, a  anticorpilor, a umorilor, etc.. De asemenea, aceste substanţe se dovedesc deosebit de active în ceea ce priveşte echilibrul acio-bazic şi cel hidro-electric.
  Protidele joacă şi un rol activ în transportul al unor substanţe (rol de cărăuş), mai ales oxigen, apă şi lipide.
   La nivelul membranelor celulare, îndeosebi al celor care mărginesc neuronii, există anumite proteine (de barieră) care permit trecerea selectivă al unor ioni (Na+, K+) pe de-o parte şi de alta a membranei celulare, prin nişte canale speciale. Aceste protide asigură buna funcţionare a sistemului nervos şi a plăcilor neuromusculare.
  Aşezarea stratificată a protidelor precum şi capacitatea lor de a se deforma reversibil, determină posibilitatea  realizări contracţiei musculare, cu toate consecinţele ce decurg de aici (locomoţie, bătăile inimii, tonicitatea organelor, activitate fizică, etc.).
  Protidele intră în structura materialului genetic (ADN, ARN), de care depinde toate aspectele particulare ale unui individ, precum şi a urmaşilor săi.
  Funcţiile  atât de diferite pe care le joacă proteinele, se explică prin succesiunea aminoacizilor, care este diferită pentru fiecare protidă în parte.
  Degradarea şi sinteza substanţelor endogene, inclusiv a proteinelor, este strict dependentă de existenţa unor proteine speciale, numite enzime. Fiecare substanţă naturală se generează şi se degradează sub influenţa enzimelor.

Proprietăţile protidelor

  • Caracterul amfoter al proteinelor

  Majoritatea proteinelor au caracter amfoter (în mediu acid se comportă ca baze şi în mediu bazic se comportă ca acizi). Acest lucru se datorează ramificaţiilor formate din aminoacizi, care conţin atât grupări carboxilice ( funcţii acide) cât şi grupări aminice (funcţii bazice). În mediu acid proteinele se comportă ca baze slabe, ele acceptând protoni (H+), iar în mediu bazic se comportă ca acizi slabi cedând protoni (H+). Mulţumită caracterului amfoter, proteinele pot neutraliza substanţe acide sau alcaline, menţinând astfel echlibrul acido-bazic.
  75% din capacitatea de tamponare a plasmei este determinată de protide (G. Niac).
  Cele mai multe protide sunt solubile în apă. În alte soluţii, dizolvabilitatea protidelor este foarte diferită.

  • Coagularea proteinelor

  Sub acţiunea unor factori fizici (temperaturi înalte, radiaţii, agitare, centrifugare), chimici (diferite substanţe), biologici sau fiziologici (prezenţa enzimelor), proteinele coagulează. Coagularea poate fi reversibilă (la viraje ale pH-ului, prin intervenţia unor sisteme enzimatice) sau ireversibilă (la încălzire sau la tratarea cu unele substanţe).
  Coagularea ireversibilă este un fenomen de precipitare care poartă numele de denaturare. Denaturarea poate fi observată foarte bine la oul fiert
(G. Niac).
  Sub influenţa tripsinei (enzimă digestivă, preponderent secretată de către stomac), în prezenţa calciului, atât sângele, cât şi laptele coagulează ireversibil. Deoarece în sângele din sistemul circulator nu se găseşte tripsină, dar în schimb se află numeroase enzime capabile să formeze adevărate sisteme (sisteme enzimatice), coagularea este reversibilă (vezi coagularea sângelui).

  • Alte proprietăţi

  Majoritatea protidelor sunt hidrofile (au o afinitate pentru apă, pe care "o legă" de structurile lor) şi prezintă proprietăţi coloidale. Există şi proteine hidrofobe, care, de obicei leagă lipide.
  O proprietate importantă a proteinelor este specificitatea de ţesut, de organ şi de specie a acestora.

Structura spaţială a protidelor

  Protidele posedă o structură primară, una secundară şi una terţiară.

  • Structura primară a proteinelor

  Structura primară a proteinelor este determinată de felul, numărul şi secvenţa aminoacizilor (vezi imaginea 1).

  • Structura secundară a proteinelor

  Structura secundară a proteinelor este determinată de felul cum se formează, se răsucesc şi se leagă lanţurile de aminoacizi (vezi imaginea 2).

  • Structura terţiară a proteinelor

  Structură terţiară a protidelor presupune desfăşurarea în spaţiu, în cele trei dimensiuni, a macromoleculei (vezi imaginea 3).

Clasificarea protidelor

  Protidele se clasifică după două criterii principale:
  - după numărul de aminoacizi din lanţurile structurale,
  - după forma macromoleculei.

  • Clasificarea protidelor după numărul de aminoacizi

  După acest criteriu, protidele se împart în:
  - monopeptide (aminoacizi),
  - peptide [protide intermediare] (oligopeptide şi polipeptide)
  - macropeptide (holoproteide, heteroproteide)

  Oligopeptidele conţin doar câţi-va aminoacizi, în timp ce polipeptidele, au astfel de substanţe aminate, în cantitate mai mare.
  Macroprotidele sunt substanţe macromoleculare (cu foarte mulţii acizi aminaţi) care au în structura lor doar aminoacizi (holoproteidele) sau, pe lângă aceştia, conţin şi alte substanţe  (glucide, lipide, minerale, acizi anorganici, acizi nucleici, pigmenţi), caz în care poartă denumirea de heteroproteide.

  • Clasificarea protidelor după forma macromoleculei

  După formă, proteinele sunt:
  - globulare (sunt sferice şi vii),
  - fibrilare (sunt alungite şi dure numindu-se şi scleoproteide).

  Protidele globulare sunt sferice (globuloase), în timp ce cele fibrilare, au forma alungită. Între cele două tipuri, există şi forme intermediare (globulinele).

Holoproteidele (proteinele propriu-zise)

  Holoproteidele sunt substanţe macromoleculare care conţin în structura lor doar aminoacizi, deci numai carbon, hidrogen, oxigen, azot şi sulf.
  Cu excepţia scleroprotidelor, toate holoproteidele sunt globulare.
  Din această grupă de protide fac parte următoarele substanţe
  - albuminele,
  - globulinele,
  - glutaminele,
  - histonele,
  - prolaminele (gliadine),
  - protaminele,
  - scleroprotidele.

Heteroproteidele

  Heteroproteidele conţin, pe lângă aminoacizi, diferite alte substanţe. Grupările pe care protidele le realizează cu substanţele neproteice se numesc grupări prosteice.
  Principalele heteroproteide sunt:
  - metaloproteinele numite şi cromoproteine (hemoglobina, citocromul, clorofila, vitamina B12, etc.),
  - fosfoproteinele  (proteine de origine animală; de ex.  cazeina, care conţin fosfor),
  - mucoproteinele (proteine care conţin mucopoliglucide),
  - glicoproteinele (proteine de origine animală care conţin resturi de glicogen),
  - lipoproteinele (proteine de transport, care fixează grăsimile, împreună cu care circulă în sânge şi în limfă, precum şi prin vasele conducătoare ale plantelor),
  - nucleoproteinele (proteine care conţin acizi nucleici).

Digestia, absorbţia şi metabolismul protidelor

  Proteinele, prin faptul că se uzează repede, dar şi ca o consecinţă a faptului că omul nu dispune de organe de depozit, pentru aceste substanţe, decât celulele însele, trebuiesc reînnoite în permanenţă.
  Protidele din hrană se scindează înaintea absorbţiei intestinale, până la aminoacizi (în cazul holoproteidelor) sau aminoacizi şi alte substanţe provenite de la grupările prosteice (în cazul holoproteidelor). Această scindare se petrece în tubul digestiv sub acţiune enzimelor specifice, numite proteaze.
  Digestia proteinelor începe din stomac, unde sub acţiunea pepsinei din sucul gastric, are loc o degradare parţială a acestora, din care rezultă un amestec de polipetide, oligopetide şi aminoacizi.
  Procesul se continuă în duoden, unde enzimele pancreatice proteolitice (tripsina, chimotripsina, carboxipeptidaza, ş. a.), degradează mai departe aceste substanţe, rezultând  doar oligopetide şi aminoacizi. Scindarea este desăvârşită la nivelul intestinului subţire, sub influenţa aminopeptidazelor şi peptidazelor enterocitare, rezultând doar aminoacizi, care pot trece în circuitul sanguin (vezi imaginea 4).
  Puţine proteine se pot absorbi, în mod normal, nedescompuse, aşa cum se întâmplă în cazul unor anticorpi (IgA) conţinuţi în laptele matern, asigurându-se astfel, un transfer de imunitate de al mamă la făt. În unele cazuri, permeabilitatea intestinală creşte peste normal, putând trece în sânge protide nedescompuse. În astfel de situaţii, la o nouă pătrundere a aceloraşi substanţe proteice, prin formarea şi activitatea unor anticorpi, au loc fenomene alergice (R. M. Albu).
  Absorbţia proteinelor este favorizată de către vitamina B6 şi de către natriu (R. M. Albu).
  Aminoacizii, traversând pereţii intestinali ajung în sânge, şi de aici în celule, unde au loc, pe baza lor, biosinteze proteice specifice. Excepţie de la această regulă fac proteinele plasmatice, care se sintetizează de obicei la nivelul ficatului şi al sistemului reticulo-endotelial.
  Catabolizarea aminoaciziilor este un proces de dezaminare (moleculele pierd gruparea amino - NH2). După dezaminare moleculele se "ard"ca şi glucidele şi lipidele în ciclul lui Krebs. Din grupările aminice se formează, în cea mai mare parte în ficat, ureea, care se elimină pe cale renală şi corpii cetonici, care se elimină urinar sau prin expiraţie - în parte, restul lor fiind utilizat în noi sinteze. De asemenea pe parcursul metabolismului proteinelor, precum şi în cadrul interconversiunilor metabolice, au loc numeroase procese de transaminare , sub influenţa unor enzime din grupul transminazelor.
  Metabolismul proteic este unul mai puţin "curat" decât cel al glucidelor sau lipidelor, deoarece catabolismul nu se desfăşoară în exclusivitate prin descompuneri până la dioxid de carbon şi apă, rezultând şi unele deşeuri. Principalele deşeuri proteice sunt:
  - ureea,
  - acidul uric,
  - creatinina.
  - amoniacul (rezultă din activitatea microflorei proteolitice).
  Aceste deşeuri se acumulează în cantităţi mari sau (şi) se elimină greu din corp în unele afecţiuni (diateză urică, insuficienţă renală, ciroză, tulburări asociate metabolismului de inaniţie, etc.).
  Atât corpii cetonici cât şi deşeurile proteice, sunt produşi toxici dacă sunt reţinuţi în organism.
  Rolul proteinelor în metabolismul energetic este unul secundar, la aceşti compuşi predominând rolul plastic, adică acela de a repara şi a reînnoi în permanenţă celulele, ţesuturile şi organele.
  În procesul de anabolism, pe baza aminoacizilor, dar şi al altor substanţe, se sintetizează proteine specifice, precum şi alţi compuşi (glucoză, acizi cetonici). Proteinele sintetizate nu mai au nimic de-a face cu protidele alimentare, adică ele nu mai păstrează absolut nimic din specificul hranei din care derivă. De aici rezultă că proteinele alimentare sunt importante doar ca furnizoare de aminoacizi, sub aspect cantitativ şi calitativ.
  Reglarea metabolismului proteinelor, astfel încât nutriţia celulară să se desfăşoare corespunzător, se realizează prin mecanisme celulare (în interiorul celulelor), hormonale şi nervoase.

Proteinele din sânge

  Prin sistemul circulator, protidele circulă libere, încorporate în diferite structuri sau ca nişte "cărăuşi" pentru diverse substanţe. Pe lângă proteinele din constituţia elementelor figurate, în sânge se mai găsesc o serie de protide palsmatice (vezi componentele sângelui), precum şi compuşi de transport, aşa cum sunt lipoproteinele.
  Excluzând proteinele elementelor figurate, pe cele implicate în hemostază şi pe cele care ajută la transportul altor substanţe, mai rămân, în ser, unele protidele cu rol în asigurarea osmolarităţii şi a echilibrului acido-bazic.

  • Proteinemia normală, hipoproteinemia şi hiperproteinemia

  Proteinemia reprezintă o valoare care reflectă cantitatea de proteine din sânge. Valoarea normală a proteinelor serice este de 6-8,6g/100ml.  Scăderea cantitativă a proteinelor din sânge sub pragul de  6g/100ml, instalează hipoproteinemia, iar creşterea acestei valori peste pragul de 9g/100ml, conduce la hiperproteinemie.  Cantitatea de proteine din sânge nu reflectă în mod obligatoriu nivelul  proteinelor din corp, dar totuşi, în general, hipoproteinemia se asociază cu hipoproteinismul , tot aşa cum şi hiperproteinemia merge mână în mână cu hiperproteinismul.

  • Albuminele şi globulinele din sânge şi raportul A/G

  Nu numai nivelul proteinelor serice contează, ci şi felul acestora precum şi raportul ce se stabileşte între aceşti componenţi.
  Cele două holoproteide prezente în ser sunt:
  - albuminele,
  - globulinele.
  Reprezentarea normală al acestor componente precum şi raportul dintre ele, sunt redate în tabelul de mai jos.


Proteine serice totale (medie)

Albumine (medie)
 Globuline (medie)
Raport normal albumine - globuline (A/G)
g/100ml
%
g/100ml
%
g/100ml
%
7,5
100
4,5
60
3
40
1,5

  Un raport  A/G cuprins între 1,2 şi 1,5, se consideră a fi corespunzător. Creşterea acestei valori nu are o semnificaţie patologică deosebită, însă scăderea ei, mai ales sub valoarea 1, poate semnifica existenţa unei tulburări.


  Un raport unitar sau chiar subunitar denotă existenţa unui nivel prea ridicat de globuline, fie sub aspect relativ (albuminele sunt scăzute iar globulinele, deşi au un nivel optim, sunt în exces de raport), fie absolut (globulinele sunt în exces cantitativ).
  Dacă A/G  este mai mic de 1,2 ca o consecinţă a scăderii nivelului de albumine serice, în organism există un deficit în ceea ce priveşte sinteza globală a proteinelor (vezi carenţa proteică).
  Dacă raportul dintre albumine şi globuline este prea mic pe seama creşterii sintezei de globuline, poate fi vorba de existenţa unor perturbări provocate de: boli infecţioase (bacteriene, virotice) acute sau cronice,  parazitoze, reumatism, tumori, afecţiuni renale (sindrom nefrotic), afecţiuni hepatice, alergii, etc..
  Primul semn al deteriorării raportului dintre albumine şi globuline este edemul, cauzat de scăderea presiunii osmotice (oncotice) sanguine, echilibrul hidric datorându-se în mare măsură albuminelor.

Enzimele

  Enzimele (fermenţii) sunt  substanţe naturale proteice, produse doar de către celulele vii. Ele  intervin în numeroase reacţii biochimice,  îndeplinind rolul de biocatalizatori. Activitatea enzimatică este una dintre însuşirile esenţiale ale materiei vii (mai multe despre enzime).

Hormoni derivaţi din aminoacizi

  
Proteinele alimentare

  Pentru organismul uman, proteinele exogene, au o mare importanţă, atât sub aspect cantitativ cât şi calitativ (mai multe).

BIOTERAPII ® este o marcă înregistrată la OSIM. Toate drepturile rezervate 2006 - 2016. Utilizarea acestui site, impune respectarea unor termeni şi condiţii (mai multe).
  POZIŢIE

Protide (proteine)
  MEDIA

  ESENŢIAL

  TEME ASEMĂNĂTOARE

  CUVINTE CHEIE